Ферментное отмачивание шкур кролика дает возможность сократить продолжительность цикла процессов отмачивания, облегчить мездрение и достичь лучшего качества кожевой ткани,чем при отмачивании с использованием одних только ПАВ (поверхностно-активных веществ).

При контрольной выделки шкур кроликов с использованием ферментов и без них (обычной выделки) все параметры процесса отмачивания и жидкостный коэффициент были обсолютно одинаковыми для всех групп и отвечали параметрам единой технологии.Для создания более полного представления о ферментном отмачивании шкур кролика, дальнейшего усовершенствования технологии обработки мехового сырья исследован процесс отмачивания шкур кролика с использованием ферментных препараатов мальтаваморина Г10хх. и амилосубтилина Г3хх. самостоятельно или совместно.
Отличие технологии выделки шкур кролика при обработке исследовательских групп состояло только в использовании вышеупомянутых ферментных препаратов для ускорения обводнения сырья.
Подготовительные процессы и операции проводили в баркасе по такой схеме: отмачивание І - сток -отмачивание ІІ пролежування  - мездрения. Отмачивание І проводили для шкур кролика различной толщины кожевой ткани при параметрах: ЖК= 9, температура 38 град, продолжительность 4 ч; состав рабочего раствора, г/л: ПАВ (синтанол) - 2,0.
Отмачивание ІІ для шкур с толщиной кожевой ткани свыше 0,5 мм заменили обработкой, которую выполнили при таких условиях: ЖК= 9, температура 38 град, продолжительность 14-18 ч; состав раствора, г/л: хлорид натрия - 20,0, кремнефторид натрия - 1,0, уксусная кислота - 0,5, ферментный препарат - 0,2 (группа 2 - мальтаваморин Г10хх., группа 3 - амилосубтилин Г3хх.,группа 4 -композиция с этих двух препаратов в соотношении 1 : 1). В контрольной группе 1 ферментный препарат не использовали.
Отмачивание ІІІ для шкур с толщиной кожевой ткани свыше 0,7 мм исключили, хотя оно предусмотрено как для безферментной,так и ферментной обработки.
В баркас наливали воду, прибавляли хлорид натрия и уксусную кислоту. После перемешивания и анализа раствора на содержимое соли и кислоты прибавляли кремнефторид натрия, потом после перемешивания загружали шкуры. Через 30 мин. после этого проверяли рн раствора (он должен был быть на уровне 4,5-5,0), прибавляли ферментный препарат и перемешивали снова на протяжении 30 мин. В дальнейшем отмачивание продолжали при периодическом перемешивании по 10 мин. через каждый час обработки.
Никаких осложнений при обработке исследовательских образцов не возникало,при этом продолжительность отмачивания в исследовательских группах сократилась на 14 ч. После отмачивания кожная ткань шкур во всех группах была равномерно обводненной, мездра которой- жировой пласт при миздрении легко отделялся. Дальнейшая обработка выполнялась полностью за единой технологией.
Результаты анализа шкур кролика после отмачивания в процессе выделки свидетельствуют о том,что наиболее обводненными были образцы в случае использования мальтаваморину Г10хх. и ферментной композиции: сравнительно с контрольной группой мера обводнения большая на 50,0 %, содержимое влаги в кожевой ткани - на 18,4 %; сравнительно с отмачиванием при наличия лишь амилосубтилина - соответственно на 28,6 и 10,4-12,6 %. Это можно объяснить тем, что мальтаваморин Г10хх. вызывает распад протеиноуглеводных комплексов,разрушая денатурированные компоненты межволоконных веществ,разрушение которых во время отмачивания повышает проницаемость кожевой ткани.
При исследовании влияния ферментов на колаген шкуры применяют представление о расщеплении основного протеина дермы, его распад и разрыхления. Распад или растворимость колагена, который обусловлен разрывом связей в главных полипептидных цепях колагена,то есть его поперечным расщеплением,в работе определяли по содержимому белковых веществ в отработанном растворе отмоки и кожевой ткани; разрыхления, которое обусловлено разрушением разных типов продольных связей,характеризовали,прежде всего,выплавкам желатина.
В результате исследования выявлено,что количество белковых веществ,которые во время отмачивания переходят в раствор, зависит от вида и затрат применяемых ферментных препаратов.При этом самый большой распад протеина наблюдается в случае использования фермента мальтаваморина и составляет 1,4 % (исходя из содержимого белков в растворе),то есть этот ферментный препарат существенно влияет на полипептидные цепи в структуре колагена.
Вследствие действия мальтаваморину возрастают показатели кислотного и щелочного электрохимического эквивалента колагена (соответственно с 1171 до 1255 и с 1224 до 1611), что обусловлено гидролизом пептидних связей. Кроме того, мальтаваморин влияет на межмолекулярные связи в структуре колагена: это подтверждается показателями выплавки желатина и температуры сваривания.
Сравнительно с мальтаваморином амилосубтилин на кожную ткань шкур кролика влияет в меньшей мере.При применении этого препарата содержимое белковых веществ в растворе составляет 0,9 % (в кожевой ткани - 21,2 %), выплавка желатина - 7,6 % от массы абсолютно сухого белка, который почти не отличается от аналогичных контрольных показателей (соответственно 0,7; 22,0 и 7,5 %).
Достоверно известно,что при наличии амилосубтилина гидролизуется незначительная часть пептидних связей в полипептидных цепях, образуются промежуточные комплексы ферментов с основными группами колагена. Кислотный электрохимический эквивалент, в отличие от щелочного, уменьшается и составляет 1101. Показатель температуры сваривания находится на уровне показателя контрольной группы (63-64 ос), что указывает на определенную стабильность структуры, отсутствие существенного разрушения межмолекулярных связей при данных условиях обработки.
Использование в технологии отмачивания ферментной композиции меняет кожевую ткань исследуемых шкур в направлении,тождественному действия мальтаваморина.Вместе с тем, при использовании ферментной композиции выплавки желатина составляет 10,9 %, что выше на 43,4-45,3 % показателя,полученного в контрольном опыте или при использовании собственное амілосубтиліну, на 26,7 % - собственное мальтаваморину. Кроме того, в группе 4 наблюдается меньше всего значение показателей электрохимического эквивалента и температуры сваривания колагена.Это указывает на большую степень разрушения внутренне-и межмолекулярных связей в случае отмачивания шкур кролика при наличии ферментной композиции.
Наличие в композиции амилосубтилина содействует образованию комплексных соединений с основными и, возможно, незначительной мерой, кислотными группами колагена.
Полученные данные не противоречат данным работы из определения влияния ферментных препаратов на структурные элементы кожевой ткани шкур кролика, на основании которых установлено, что после ферментной обработки мальтаваморином Г10хх. или композицией с мальтаваморина Г10хх. и амилосубтилина Г3хх. в соотношении 1: 2 количество углеводов и белков, которые вымываются, коррелирует со степенью деления структурных элементов кожевой ткани. В случае применения ферментных препаратов во время отмачивания ІІ степень деления структурных элементов в 1,3-1,5 раз выше, чем в контрольном варианте (без ферментов).
Показатели химического состава и физико-механических испытаний выдубленных шкур после их дубления отвечают требованиям нормативно-технической документации.Как и предполагалось, отмачивание с использованием в технологии выделки ферментных препаратов повышает остаточное удлинение, которое характеризует упруго-пластические свойства кожевой ткани, улучшает выход по площади, особенно при использовании мальтаваморина Г10хх. (на 1,0 %). Температура сваривания кожевой ткани всех образцов не меньше 65 град.. Волосяной покров исследовательских шкур групп сравнительно с контрольными более чистый, блестящий и рассыпчатый.
При выделке шкур кролика при наличии ферментных препаратов в процессе отмачивания мальтаваморина Г10хх. и амилосубтилина Г3хх.. увеличивается выплавка желатина при контроле на 14,7-45,3, удаление растворимых белков - на 63,9-87,5 % без ухудшения качества выдубленного меха.

Читайте так же "Выделка шкур с использованием ферментов"

"Выделка  кролика".

Складанов Е.В..При использовании статьи ссылка на источник обязательна!